Kharakternoĭ osobennost\'iu amiloidnykh struktur iavliaetsia polimorfizm. Izuchenie amiloidnykh struktur i protsessa ikh formirovaniia bylo provedeno dlia sinteticheskikh i rekombinantnykh preparatov Ab(1-40) i Ab(1-42) peptidov. Pri issledovanii étikh peptidov nami byli polucheny fibrilly raznoĭ morfologii. My nabliudali fibrilliarnye obrazovaniia v vide odinochnykh fibrill, lent, zhgutov, puchkov i klasterov. Polimorfizm fibrill nabliudaetsia ne tol\'ko pri izmenenii usloviĭ sredy, no i v odnikh i tekh zhe usloviiakh, i iavliaetsia obshcheĭ kharakternoĭ osobennost\'iu vsekh amiloidnykh formirovaniĭ. Fibrilly Ab(1-40) peptidov imeiut tendentsiiu formirovat\' agregaty fibrill v vide lent, v to vremia kak Ab(1-42) peptid v tekh zhe usloviiakh polimerizuetsia v vide sherokhovatykh fibrill raznogo diametra i imeet sklonnost\' k vetvleniiu. My predpolagaem, chto formirovanie fibrill Ab(1-40) i Ab(1-42) peptidov proiskhodit po uproshchennoĭ skheme: destabilizirovannyĭ monomer ® kol\'tsevoĭ oligomer ® zrelaia fibrilla, sostoiashchaia iz kol\'tsevykh oligomerov. Iskhodia iz polozheniia, chto imenno kol\'tsevoĭ oligomer iavliaetsia osnovnoĭ stroitel\'noĭ edinitseĭ amiloidnoĭ fibrilly (analogichno kletke v organizme), mozhno legko ob\"iasnit\' polimorfizm fibrill, a takzhe droblenie zrelykh fibrill pri razlichnykh vneshnikh vozdeĭstviiakh, vetvlenie i neodnorodnost\' diametra (sherokhovatost\' poverkhnosti) fibrill. Odnim iz aspektov izucheniia amiloidogeneza iavliaetsia opredelenie uchastkov polipeptidnoĭ tsepi, formiruiushchikh ostov amiloidnoĭ fibrilly. Nami teoreticheski predskazany amiloidogennye uchastki dlia dvukh izoform Ab peptidov, sposobnye formirovat\' amiloidnuiu strukturu – aminokislotnye ostatki (a.o) 16-21 i 32-36. Pri pomoshchi metoda tandemnoĭ mass-spektrometrii éti uchastki byli opredeleny éksperimental\'no. Pokazano, chto uchastki peptida Ab(1-40) s 16 po 22 i s 28 po 40 a.o. ustoĭchivy k vozdeĭstviiu proteaz, to est\' vkhodiat v ostov amiloidnoĭ fibrilly. Dlia Ab(1-42) peptida pokazano, chto vsia posledovatel\'nost\' nedostupna deĭstviiu proteaz, chto svidetel\'stvuet o raznom sposobe assotsiatsii kol\'tsevykh oligomerov pri formirovanii fibrill. Na osnovanii metodov élektronnoĭ mikroskopii i mass-spektrometricheskikh dannykh nami predlozhena molekuliarnaia model\' fibrilly, obrazovannoĭ Ab(1-40) i Ab(1-42) peptidami.